Glycopeptides

Les glycopeptides sont des antibiotiques qui agissent sur la synthèse de la paroi bactérienne. 

Ils comprennent un domaine heptapeptidique dans lequel cinq acides aminés sont conservés. Les glycopeptides inhibent la synthèse de la paroibactérienne en se fixant sur la terminaison D-Ala-D-Ala la chaine latérale du pentapetide. Cette liaison empêche la transglycosilation  et l’incorporation de nouvelles sous-unités dans la paroi bactérienne.

Utilisés depuis 1958, Ce groupe comprend la vancomycine, la teicoplanine et la Télavancine (lipoglycopeptide dérivé de la vancomycine), Ces antibiotiques n’agissent que sur les bactéries à Gram positif. Ils sont bactéricides. La teicoplanine a une demi-vie de plus de 40 heures, supérieure à celle de la vancomycine (6 à 8 heures). La diffusion des glycopeptides dans le LCR est très faible. Une perfusion trop rapide de la vancomycine peut entraîner un rash cutané. Des accidents auditifs peuvent survenir, surtout en cas de surdosage. Les préparations actuelles semblent peu néphrotoxiques.

La principale indication des glycopeptides est le traitement des infections à staphylocoques méti-R. Des souches de Staphylococcus aureus de sensibilité diminuée à la vancomycine commencent à apparaître (aux États-Unis, au Japon puis en Europe,recemment même en Algérie). Vis-à-vis de Staphylococcus epidermidis, la vancomycine est plus régulièrement active que la teicoplanine.

Chez les entérocoques des résistances acquises sont apparues. Enfin la vancomycine peut être utilisée per os dans le traitement des colites à Clostridium difficile.